ユビキチン化(ubiquitination) †
タンパク質へユビキチンを付加する翻訳後修飾。ユビキチン修飾とも。
ユビキチン化はタンパク質の翻訳後修飾の一つであるが,その主な機能としてプロテアソームを介したタンパク質分解に関与している.そのユビキチン・プロテアソームシステムはユビキチン活性化酵素(E1),ユビキチン結合酵素?(E2),そしてユビキチンリガーゼ(E3)によって構成されるが,中でもユビキチンリガーゼは標的タンパク質の認識に関与する.*1
以下の酵素の働きによって起こる。
- E1(ユビキチン活性化酵素)
- E2(ユビキチン結合酵素?)
- E3(ユビキチンリガーゼ)
ユビキチンが一つ結合するモノユビキチン化?もあるが、連続的にユビキチンが結合することで生じるポリユビキチン鎖が結合することによるタンパク質の機能制御が主である。*2
*1北海道大学 大学院医学研究科 医学専攻 生化学講座 医化学分野 畠山鎮次 ユビキチン化修飾による転写調節システムの解明: https://ueharazaidan.yoshida-p.net/houkokushu/Vol.23/pdf/092_report.pdf
*2ユビキチン修飾について | 京都大学大学院 医学研究科 細胞機能制御学: http://mcp.med.kyoto-u.ac.jp/research/ubiquitin-about/
*2ユビキチン修飾について | 京都大学大学院 医学研究科 細胞機能制御学: http://mcp.med.kyoto-u.ac.jp/research/ubiquitin-about/
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このページの最終更新日時: 2017-12-04 (月) 18:08:04