シャペロンタンパク質

シャペロンタンパク質とは、他のタンパク質が正確に高次構造へと折りたたまれる過程（フォールディング）を助けたり、誤った構造や凝集を防いだりする機能を持つ分子の総称である。¹

生物の体内においてタンパク質は、アミノ酸が一本の鎖状に繋がった状態で合成された後、特定の立体構造を形成することによって初めて本来の生体内機能を発揮する。²

このフォールディングの過程は、アミノ酸配列の情報に基づいて自発的に行われる側面もあるが、細胞内という過密な環境下では、他の分子と異常な相互作用を起こして不溶性の凝集体を形成してしまうリスクが常に存在する。¹

シャペロンタンパク質は、こうした未成熟なタンパク質や変性しかけたタンパク質の疎水性領域などに一時的に結合し、正常な立体構造への移行を物理的・化学的に補助する役割を担っている。²

多くのシャペロンタンパク質は、細胞が熱ショックなどのストレスを受けた際に発現が急激に誘導される性質を持つことから、熱ショックタンパク質（HSP）とも密接に関連づけて議論されることが多い。¹

ストレスによって引き起こされるタンパク質の変性や凝集は、細胞にとって致命的な障害となり得るため、シャペロンタンパク質は細胞のホメオスタシス（恒常性）を維持するための生体防御システムにおいて中心的な構成要素として機能している。²

さらに、シャペロンタンパク質は単なるフォールディングの補助にとどまらず、すでに機能を終えたタンパク質や修復不可能な異常タンパク質をプロテアソームなどの分解酵素系へと輸送したり、メンブレン（生体膜）を通過する際のタンパク質の膜透過を助けたりする多様な局面に関与している。¹

近年では、神経変性疾患などの病態において、特定のタンパク質が異常な凝集を起こすメカニズムや、それを抑制するシャペロンタンパク質の働きに関する研究が医学・生物学の分野で精力的に進められている。²